Caracterización enzimática de una α-amilasa producida por la bacteria termófila Paenibacillus barengoltzii A1_50L2 aislada del rumen bovino

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dc.contributor.advisorCastillo Cotrina, Daladier Miguel
dc.contributor.authorPoma Ticona, Alonso Roberto
dc.date.accessioned2024-02-16T14:47:46Z
dc.date.available2024-02-16T14:47:46Z
dc.date.issued2021
dc.description.abstractLas α-amilasas están entre las glicosil hidrolasas más empleadas en procesos biotecnológicos tales como en la industria de biocombustibles, textil, de papel, celulosa, y detergentes. Debido al incremento de estas aplicaciones, investigaciones vienen siendo realizadas en la búsqueda de nuevas α-amilasas con propiedades termoestables, tolerantes a la temperatura, pH e iones metálicos, con el fin de mejorar los procesos industriales y abaratar costos de producción. El presente trabajo tiene como propósito estudiar las características enzimáticas de la α-amilasa de una nueva cepa A1_50L2 aislada del rumen bovino, con el fin de encontrar una potencial aplicación industrial. La cepa A1_50L2 fue reactivada en medio líquido reductor, y caracterizada morfológicamente como bacilos Gram positivos. La cepa A1_50L2 fue identificada mediante el análisis de la secuencia ARNr 16S como la especie Paenibacillus barengoltzii. Así, mismo, la cepa P. barengoltzii A1_50L2 fue capaz de producir α-amilasa extracelular con una actividad máxima de 0,51 U.mL-1 en un tiempo de 12 horas, cuando fue cultivada en medio líquido reductor utilizando almidón 1% (p/v) como fuente de carbono. La purificación de la α-amilasa, se realizó en 2 etapas cromatográficas siendo de exclusión molecular (Sephacryl S100) e intercambio aniónico (DEAE-Sepharose a pH 8,0). Los análisis en gel de SDS-PAGE y zimograma mostraron que la enzima fue purificada parcialmente presentando un peso molecular de 66 kDa. La α-amilasa presentó actividad enzimática en un rango de pHs de 5 hasta 9, con actividad óptima a pH 6 (0,79 U.mL-1). También presentó actividad enzimática entre 40 y 70°C, con temperatura óptima a 60 C° (0,98 U.mL-1). La α-amilasa de P. barengoltzii presentó estabilidad térmica a 50 °C manteniendo 83% de su actividad enzimática por un periodo de 4 días. Así mismo, en los ensayos de iones metálicos, la α-amilasa mostró tener actividad enzimática que no depende del ion Ca2+, un factor importante a considerarse para aplicaciones industriales. La α-amilasa de P. barengoltzii A1_50L2 presentó importantes propiedades cinéticas que apuntan a una prometedora aplicación en procesos biotecnológicos como en la industria de detergentes y licuefacción de almidón.
dc.description.uriTesis
dc.formatapplication/pdf
dc.identifier.urihttps://repositorio.unjbg.edu.pe/handle/20.500.12510/3747
dc.language.isospa
dc.publisherUniversidad Nacional Jorge Basadre Grohmann
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0
dc.sourceUniversidad Nacional Jorge Basadre Grohmann
dc.sourceRepositorio Institucional - UNJBG
dc.subjectRumen bovino
dc.subjectα-amilasa
dc.subjectPaenibacillus barengoltzii A1_50L2
dc.titleCaracterización enzimática de una α-amilasa producida por la bacteria termófila Paenibacillus barengoltzii A1_50L2 aislada del rumen bovino
dc.typeα-amilasa producida por la bacteria termófila Paenibacillus barengoltzii A1_50L2
thesis.degree.disciplineBiología – Microbiología
thesis.degree.grantorUniversidad Nacional Jorge Basadre Grohmann. Escuela Profesional de Biología – Microbiología
thesis.degree.levelTítulo profesional
thesis.degree.nameBiólogo Microbiólogo

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